La molécula de hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas (Alfa 1, Beta 1 , Alfa 2, Beta 2), unidas no covalentemente entre sí. Hay cuatro complejos hemo-hierro.

Cada cadena posee un grupo hemo, que a su vez contiene un átomo de Fe++.

Los complejos hemo-hierro están coloreados de rojo porque son ellos los que le confieren a la hemoglobina su color rojo característico.

Ahora los grupos hemo han sido coloreados según sus elementos.
(Los hidrógenos no son resueltos por cristalografía de rayos-X, técnica a partir de la cual ha sido obtenida esta estructura.)

Representación de esferas de los átomos que forman un solo grupo hemo.

Aquí se ve cómo el hierro está unido al resto de la molécula del grupo hemo.

Una molécula de oxígeno se une al átomo de Fe++ en los pulmones, donde el oxígeno es abundante, y es liberado después en los tejidos que necesitan este oxígeno.

Esta es la posición del oxígeno unido a una cadena de hemoglobina.

Espacio ocupado por el grupo hemo unido a oxígeno en la cadena polipeptídica.

El nitrógeno de una histidina se une al hierro, ayudando a asegurar su posición. Los grupos propanoato hidrofílicos del hemo, están en contacto con el agua en la superficie de la proteína, mientras que las zonas hidrofóbicas del hemo están encerradas entre los aminoácidos hidrofóbicos de la proteína.

Representación de esferas de la cadena polipeptídica de la hemoglobina. El grupo hemo se representa en forma de varillas.

Estructura Secundaria de la Hemoglobina