La mayor parte de los aminoácidos de la hemoglobina forman hélices alfa, conectadas por segmentos cortos no helicoidales. (La hemoglobina no tiene ni láminas beta ni puentes disulfuro).

Un esquema coloreado desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal nos ayuda a diferenciar las hélices alfa.

Esta es una representación en cinta.

Nos centramos en una sola hélice alfa. Esta hélice se encuentra en la interfase agua-proteína.

Aquí vemos la hélice alfa aislada.

La representación en traza conecta las posiciones de los carbonos alfa en esta hélice alfa. Estas líneas no representan las posiciones de ningún enlace químico real.

Ahora sí vemos los enlaces reales del esqueleto de la hélice alfa: repeticiones de tres átomos de nitrógeno, carbono alfa, carbono carbonílico.

Los enlaces de hidrógeno (en blanco) estabilizan la hélice alfa.

En esta imagen se muestran las cadenas laterales de los carbonos alfa.

Ahora se identifican los elementos que forman las cadenas laterales:


Carácter anfipático de la hélice alfa